पेप्सिन

एंजाइमों का वर्ग

पेप्सिन /ˈpɛpsɪn/ एक एंडोपेप्टिडेज़ है जो प्रोटीन को छोटे पेप्टाइड्स में तोड़ देता है। यह पेट की परत के गैस्ट्रिक मुख्य कोशिकाओं में उत्पन्न होता है और मनुष्यों और कई अन्य जानवरों के पाचन तंत्र में मुख्य पाचन एंजाइमों में से एक है, जहां यह भोजन में प्रोटीन को पचाने में मदद करता है। पेप्सिन एक एसपारटिक प्रोटीज है, जो अपने सक्रिय स्थल में उत्प्रेरक एस्पार्टेट का उपयोग करता है।[1]

यह मानव पाचन तंत्र में तीन प्रमुख एंडोपेप्टिडेस (बीच में प्रोटीन काटने वाले एंजाइम) में से एक है, अन्य दो काइमोट्रिप्सिन और ट्रिप्सिन हैं। एक्सोपेप्टिडेस भी होते हैं जो प्रोटीन के दोनों सिरों पर अलग-अलग अमीनो एसिड को हटाते हैं (अग्न्याशय द्वारा उत्पादित कार्बोक्सीपेप्टिडेस और छोटी आंत द्वारा स्रावित अमीनोपेप्टिडेस)। पाचन की प्रक्रिया के दौरान, ये एंजाइम, जिनमें से प्रत्येक विशेष प्रकार के अमीनो एसिड के बीच संबंधों को अलग करने में विशिष्ट है, आहार प्रोटीन को उनके घटकों, यानी पेप्टाइड्स और अमीनो एसिड में तोड़ने के लिए सहयोग करते हैं, जिन्हें छोटी आंत द्वारा आसानी से अवशोषित किया जा सकता है। . पेप्सिन की दरार की विशिष्टता व्यापक है, लेकिन कुछ अमीनो एसिड जैसे टायरोसिन, फेनिलएलनिन और ट्रिप्टोफैन दरार की संभावना को बढ़ाते हैं।[2]

पेप्सिन का प्रोएंजाइम, पेप्सिनोजेन, पेट की दीवार में गैस्ट्रिक प्रमुख कोशिकाओं द्वारा छोड़ा जाता है, और गैस्ट्रिक जूस के हाइड्रोक्लोरिक एसिड के साथ मिलाने पर पेप्सिनोजेन पेप्सिन बनने के लिए सक्रिय हो जाता है।[1]

इतिहाससंपादित करें

पेप्सिन 1836 में थियोडोर श्वान द्वारा खोजे जाने वाले पहले एंजाइमों में से एक था। श्वान ने इसका नाम ग्रीक शब्द पेप्सिस से गढ़ा, जिसका अर्थ है "पाचन" (पेप्टीन से "पचाने के लिए")।[3][4][5]एक अम्लीय पदार्थ जो नाइट्रोजन आधारित खाद्य पदार्थों को पानी में घुलनशील सामग्री में परिवर्तित करने में सक्षम था, उसे पेप्सिन के रूप में निर्धारित किया गया था।[6]

1928 में, यह क्रिस्टलीकृत होने वाले पहले एंजाइमों में से एक बन गया जब जॉन एच। नॉर्थ्रॉप ने डायलिसिस, निस्पंदन और शीतलन का उपयोग करके इसे क्रिस्टलीकृत किया।[7]

सन्दर्भसंपादित करें

  1. "Enzyme entry 3.4.23.1". ExPASy Bioinformatics Resource Portal. SIB. अभिगमन तिथि 14 Dec 2008.
  2. Hamuro Y, Coales SJ, Molnar KS, Tuske SJ, Morrow JA (April 2008). "Specificity of immobilized porcine pepsin in H/D exchange compatible conditions". Rapid Communications in Mass Spectrometry. 22 (7): 1041–6. PMID 18327892. डीओआइ:10.1002/rcm.3467. बिबकोड:2008RCMS...22.1041H.
  3. Florkin M (March 1957). "[Discovery of pepsin by Theodor Schwann]". Revue Médicale de Liège (फ़्रेंच में). 12 (5): 139–44. PMID 13432398.
  4. Asimov, Isaac (1980). A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. पृ॰ 95. आई॰ऍस॰बी॰ऍन॰ 9780313225833.
  5. Harper D. "Pepsin". Online Etymology Dictionary.
  6. Fruton JS (June 2002). "A history of pepsin and related enzymes". The Quarterly Review of Biology. 77 (2): 127–47. JSTOR 3071644. PMID 12089768. डीओआइ:10.1086/340729.
  7. Northrop JH (May 1929). "Crystalline pepsin". Science. 69 (1796): 580. PMID 17758437. डीओआइ:10.1126/science.69.1796.580. बिबकोड:1929Sci....69..580N.