प्रोकैरियोटिक त्रान्स्लेशन
प्रोकेरियोटिक त्रन्सलेशन
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प्रोकेरियोट्स वह जन्तु होते हैं जिन में अलग नाभिक और झिल्ली बाध्या ओरगेनेल्ले नहीं होते हैं। प्रोकेरियोटिक त्रन्स्लेशन मैं तीन विभाजन पाये जाते हैं। [1] १- इनीशीएशन (दीक्षा) २-एलोंगेशन ३- समाप्ति
इनीशीएशन
संपादित करेंप्रोकेरियोतटिक त्रन्सलेशन के शुरुवात के लिये दो घटकों की आवश्यकता होती हैं और वह हैं- दो राइबोसोमल सब युनिट (५०एस और ३० एस सब युनिट),परिपक्क एम आरएनए जिसका त्रन्सलेशन होने जा रहा हैं, एन- फोरमाइलमिथियोनिन से प्रभारित टी-आरएनए, ऊर्जा के एक स्रोत के रूप में ग्वानोसिन त्रिकोणीय फॉस्फेट (जिटीपि), प्रोकेरियोटिक बढ़ाव कारक ईएफ-P और तीन प्रोकेरियोटिक इनीशीएशन कारक आइ एफ-१, आइ एफ-२, आइ एफ-३ जो जटिल दीक्षा का विधान सभा में मदद करता हैं। तंत्र में बदलाव प्रत्याशित हो सकते हैं। ए साइट, पी साइट, इ साईट : : राइबोसोम तीन सक्रिय स्थलों की है। ए साइट ( अमीनोएसिल टी-आरएनए को छोड़कर जो पी साइट में प्रवेश करत हैं)। पी साइट वो जगह हैं जहाँ पेप्टिडाइल टी-आरएनए, का गठन राइबोसोम मैं होता हैं, और यह बढ़ रही पेप्टाइड श्रृंखला के लिए अपनी अमीनो एसिड देने है के बाद अब अनचारज्ड टी-आरएनए के बाहर निकलने के साइट है जो ई साइट हैं।
एक दीक्षा साइट (आमतौर पर एक एयूजी कोडोन) के चयन ३० एस सबयूनिट और एम आरएनए टेम्पलेट के बीच बातचीत पर निर्भर करता है। ३०एस सबयूनिट एयूजी दीक्षा कोडोन के अपस्ट्रीम एक प्यूरीन युक्त क्षेत्र (शाइन-डालगारनो अनुक्रम) पर एम आरएनए टेम्पलेट को बांधता है। शाइन-डालगारनो अनुक्रम ३०एस सबयूनिट के -१६ आर आरएनए घटक पर एक पिरिमिडिन समृद्ध क्षेत्र के लिए पूरक है। यह क्रम विकासवादी रूप से संरक्षित हैं और आज हम जानते हैं माईक्रोबियल दुनिया में एक प्रमुख भूमिका निभाता है।[2]
एलोंगेशन
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पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के बढ़ाव बढ़ रही श्रृंखला के कार्बाक्सिल अंत वाली बढाव श्रुंखला में अमीनो एसिड शामिल है। बढ़ रही प्रोटीन बड़े सबयूनिट में पॉलीपेप्टाइड बाहर निकलने के लिए सुरंग के माध्यम से राइबोसोम बाहर निकालता है।
एफ मेट-टिआरएनए नई अमीनोएसिल-टिआरएनए बाध्य करने के लिए एक साइट खोलता है जो एक गठनात्मक परिवर्तन के कारण, पी साइट में प्रवेश करती है जब बढ़ाव शुरू होता है। बढ़ाव कारक-तू (एफई-टू), एक छोटे से जिटिपेस की मदद से बंधन होता हैं। उचित टिआरएनए के तेजी से और सही मान्यता के लिए, राइबोसोम बड़े गठनात्मक परिवर्तन (गठनात्मक प्रूफरीडिंग) का इस्तेमाल करता है। अब पी साइट प्रोटीन की पेप्टाइड श्रृंखला की शुरुआत इनकोडिंग के लिए और ए साइट पेप्टाइड श्रृंखला के लिए जोड़ने के लिए अगले एमिनो एसिड शामिल हैं। पी साइट में टिआरएनए जुड़ा बढ रही पॉलीपेप्टाइड पी साइट में टिआरएनए से अलग है और एक पेप्टाइड बंधन पॉलीपेप्टाइड के अंतिम अमीनो एसिड और अभी भी एक साइट में टिआरएनए से जुड़ी अमीनो एसिड के बीच बनाई है। इसे पेप्टाइड बंधन गठन के रूप में जाना जाता है इस प्रक्रिया, (५० एस राइबोसोमल सबयूनिट में २३ एस राइबोसोमल आरएनए शामिल हैं)। यह एक राइबोज़ैम द्वारा उत्प्रेरित हों रहा हैं। पी साइट (बिना कोई एमिनो एसिड वाले टिआरएनए के साथ ) एक बिना चर्ज़ वाला टिआरएनए हैं, जबकि, अब ए साइट में नवगठित पेप्टाइड है। टिआरएनए द्वीपेप्टाइड और पूरे विधानसभा के रूप में जाना जाता है एक साइट जाहाँ नवगठित पेप्टाइड को द्वीपेप्टिडाइल-टिआरएनए कहा जाता है। त्रानस्लेशन मशीनरी काम करता अपेक्षाकृत धीरे डीएनए प्रतिकृति को उत्प्रेरित करने वाले एंजाइम सिस्टम की तुलना में। बैक्टीरियल रिप्लिसोम प्रति सेकंड १००० न्यूक्लियोटाइड की दर से डीएनए सिथेसाइज़ होत हैं जबकि प्रोकीर्योट्स में प्रोटीन, प्रति सेकंड केवल १८ अमीनो एसिड के अवशेष की दर से संश्लेषित कर रहे हैं। दर में यह अंतर है, भाग में, न्यूक्लिक एसिड बनाने के लिए न्यूक्लियोटाइड के चार प्रकार पोलिमेराइज़िंग और प्रोटीन बनाने के लिए अमीनो एसिड के २० प्रकार के पोलिमेराइज़ेशन के बीच के अंतर को दर्शाता है। परीक्षण और गलत अमीनोएसिल-टिआरएनए अणु खारिज समय लगता है और प्रोटीन संश्लेषण धीमा कर देत है। बैक्टीरिया में अनुवाद दीक्षा एक एमाअरएनए के ५' अंत संश्लेषित है, और अनुवाद और प्रतिलेखन मिलकर कर रहे हैं। प्रतिलेखन और त्रानस्लेशन सेल (नाभिक और कोशिका द्रव्य) के अलग अलग डिब्बों में किया जाता है, क्योंकि यह यूकेरियोट्स में संभव नहीं है। [3]
समाप्ति
संपादित करेंतीन समाप्ति कोडोन से एक एक साइट में चलता रहता है जब समापन होता है, ये कोडोन किसी टिआरएनए द्वारा मान्यता प्राप्त नहीं कर रहे हैं। इसके बजाय, वे रिहाई कारकों, अर्थात् (युएए और युएजि कोडोन रोक पहचानने वाले कोडोन हैं) आरएफ १ या आरएफ २ नामक प्रोटीन द्वारा मान्यता प्राप्त हैं। इन कारकों में एस्टर बांड की हैड्रोलैसिस और राइबोसोम से नए संश्लेषित प्रोटीन की रिहाई का ट्रगर होता हैं एक तीसरा रिहाई कारक आरएफ-३ समाप्ति प्रक्रिया के अंत में आरएफ -1 और आरएफ-2 को उत्प्रेरित करता हैं। [4] [5]
सन्दर्भ
संपादित करें- ↑ "संग्रहीत प्रति". मूल से 30 दिसंबर 2015 को पुरालेखित. अभिगमन तिथि 15 जनवरी 2016.
- ↑ "संग्रहीत प्रति". मूल से 7 मार्च 2016 को पुरालेखित. अभिगमन तिथि 15 जनवरी 2016.
- ↑ "संग्रहीत प्रति". मूल से 1 जनवरी 2016 को पुरालेखित. अभिगमन तिथि 15 जनवरी 2016.
- ↑ "संग्रहीत प्रति". मूल से 25 दिसंबर 2015 को पुरालेखित. अभिगमन तिथि 15 जनवरी 2016.
- ↑ "संग्रहीत प्रति". मूल से 29 फ़रवरी 2016 को पुरालेखित. अभिगमन तिथि 15 जनवरी 2016.